Enzimas são proteínas complexas produzidas por células vivas que catalisam reações bioquímicas a diferentes temperaturas corporais. Catalisam ligando substratos ao sítio ativo na enzima. Quando substrato liga à enzima, muda distribuição elétrons nas ligações químicas do substrato, causando reações que formam produtos. Enzima libera produtos de sua superfície para regenerar para outro ciclo.
Embora enzimas mudem moléculas atuando como catalisadores (quebram maiores em menores), permanecem inalteradas. Enzimas são altamente específicas. Funcionam melhor em faixa estreita temperatura e pH. Cada reação química necessária à vida requer sua enzima específica.
Sítio ativo da enzima tem formato correspondente à parte da molécula com que reage (substrato). Enzima e substrato encaixam, permitindo reação. Maneira como formatos permitem encaixe levou à teoria fechadura-chave.
1894, Emil Fischer fez analogia fechadura-chave e ação específica ligação enzima-substrato único. Segundo analogia: enzima = fechadura, substrato = chave. Só chave correta (substrato) entra no buraco (sítio ativo) da fechadura (enzima).
Uma vez substrato "destranca" enzima, libera reação química. Teoria explica alta especificidade, mas não considera períodos de estabilização enzimas durante estado transição. Além disso, falha em abordar flexibilidade enzimática e é inflexível.
1958, Daniel Koshland modificou teoria para abordar rigidez do modelo e período estabilização. Modificação = teoria induced-fit. Sugere substratos ajudam determinar formato final da enzima e que enzima é mais flexível que se pensava. Modelo modificado explica por que alguns compostos ligam à enzima mas não disparam reação se enzima distorcida muitas vezes.