Salute e malattia
Tutti gli organismi producono proteasi, enzimi che digeriscono proteine usando molecole d'acqua per rompere legami tra acidi amino in un processo chiamato idrolisi. Le proteasi sono importanti per proteggere cellule e organismi da patogeni invasori e per la degradazione di proteine per energia. Poiché la scoperta di nuove specie di Bacillus è ancora in corso, le azioni della maggior parte delle proteasi devono ancora essere chiarite.
Una proteasi derivata dalla specie Bacillus P7 digerisce una proteina, la caseina, presente nel latte ovino (di pecora). Uno studio pubblicato nel maggio 2011 sul Journal of the Science of Food and Agriculture ha indagato effetti antiossidanti e antimicrobici di proteine parziali di caseina dopo proteolisi P7. Lo studio ha trovato che la caseina ovina parziale inibiva la crescita di diverse specie batteriche. Inoltre, gli autori riportarono attività antiossidante della proteina parziale.
Bacillus anthracis è l'agente eziologico dell'antrace, malattia letale per umani e animali. Si ritiene che le proteasi da B. anthracis abbiano ruoli importanti nella progressione dell'antrace; tuttavia, nessuno di questi enzimi è stato ancora completamente descritto. Uno studio nel maggio 2011 su BMC Biochemistry ha identificato nuove proteasi derivate da B. anthracis. Gli autori le identificarono modificando geneticamente Escherichia coli per produrre l'enzima in massa. Riuscirono a esprimere le proteasi dell'antrace in E. coli e purificarono gli enzimi per svelarne la composizione chimica. Tuttavia, le loro attività biologiche restano da descrivere.
L'identificazione di proteasi e loro funzioni fu tentata per la prima volta alla fine degli anni '60. Nel 1973, il Journal of Molecular Biology pubblicò un articolo descrivendo le proprietà di una proteasi isolata da Bacillus subtilis, comune batterio del suolo. Gli autori trovarono che la proteasi può esistere sia dentro che fuori l'organismo, per una singola mutazione attivata dalla temperatura. L'articolo affermava che la proteasi è coinvolta nella scissione di un enzima che unisce acidi amino nella produzione di RNA, la RNA polimerasi. Questa molecola è responsabile della formazione di spore (forme riproduttive del batterio) attivata dalla temperatura.
Una proteasi che scinde una proteina in un residuo di serina fu isolata da una specie di bacillo appena scoperta, SSR1. Un articolo del marzo 2001 su Process Biochemistry ne descrisse le proprietà. Gli autori affermarono che è una singola proteina (monomero), più attiva a pH 8-11 (ambienti alcalini). I ricercatori trovarono che l'enzima è più attivo in presenza di ioni metallici (atomi caricati) come ferro, calcio e sodio. Oltre alla preferenza per tagliare proteine in residui di serina, poco altro si sa della molecola.
Ricerca medica