Eme nell'emoglobina: struttura, legame ossigeno e trasporto cooperativo

Struttura dell'eme

Un anello porfirinico con ione ferro ferroso (Fe²⁺) centrale coordinato da quattro azotpirroli. Un'istidina prossimale (His F8) lega il 5° sito di coordinazione. Il 6° sito lega O₂ reversibilmente.

Legame ossigeno e cambiamento conformazionale

• Legame O₂ ossida Fe²⁺ a Fe³⁺ (low-spin), tirando ferro nel piano porfirinico.
• Questo muove l'istidina prossimale, innescando transizione quaternaria T (tesa) → R (rilassata) nel tetramero emoglobina.
• Lo stato R ha maggiore affinità per O₂ – cooperatività positiva.

Significato fisiologico

• Nei polmoni (alto pO₂): Emoglobina carica O₂ cooperativamente, raggiungendo quasi piena saturazione.
• Nei tessuti (basso pO₂): O₂ scaricato efficientemente grazie a minor affinità.
• Effetto Bohr: H⁺ e CO₂ (alti nei tessuti) stabilizzano stato T, potenziando rilascio O₂.

Questo elegante meccanismo allosterico assicura efficiente consegna O₂ da polmoni a tessuti metabolizzanti.