Emoglobina: Struttura, Funzione e Trasporto Ossigeno
L'emoglobina (Hb) è la metalloproteina contenente ferro per il trasporto dell'ossigeno nei globuli rossi dei vertebrati. Il suo elegante disegno molecolare le permette di caricare ossigeno nei polmoni e rilasciarlo precisamente dove i tessuti ne hanno più bisogno.
Struttura Molecolare
- Assemblaggio tetramerico: Due catene α-globina e due β-globina (HbA adulto).
- Gruppi eme: Ogni sottounità contiene un anello protoporfirina IX con ferro ferroso centrale (Fe²⁺) che lega una molecola O₂.
- Legame cooperativo: Il legame della prima molecola di ossigeno facilita i successivi, producendo una curva di dissociazione ossigeno sigmoidale (transizione allosterica da stato T a stato R).
Funzioni Fisiologiche
- Trasporto O₂: Nei polmoni (alto PO₂), l'emoglobina si satura; nei tessuti (basso PO₂), l'ossigeno viene rilasciato.
- Trasporto CO₂: ~20% come carbamino-emoglobina (legata a N-termini globina); il resto come bicarbonato (via anidrasi carbonica) e CO₂ disciolto.
- Tamponamento: Residui istidina tamponano H⁺ (effetto Bohr: pH diminuito/CO₂ aumentato → affinità O₂ diminuita → rilascio potenziato in tessuti metabolicamente attivi).
- Modulazione NO: L'emoglobina lega e rilascia ossido nitrico, regolando il tono vascolare.
Varianti Chiave
- HbF (α₂γ₂): Emoglobina fetale — maggiore affinità O₂ (curva spostata a sinistra) facilita trasferimento placentare.
- HbA₂ (α₂δ₂): Componente adulta minore (2–3%); elevata in tratto β-talassemia.
- Varianti patologiche: HbS (falciforme), HbC, HbE, talassemie.
Misure Cliniche
- Concentrazione emoglobina (g/dL) — screening anemia
- HbA1c — controllo glicemico (media 3 mesi)
- Saturazione O₂ (pulsossimetria) — saturazione emoglobina funzionale
L'eleganza allosterica dell'emoglobina la rende squisitamente sintonizzata per il carico di ossigeno nei polmoni e lo scarico nei tessuti.