Amilasi: l'enzima che avvia la digestione dell'amido
Amilasi è l'enzima primario che scompone l'amido (polisaccaride del glucosio) in zuccheri assorbibili. Agisce in due siti sequenziali nel tratto digerente.
1. Amilasi salivare (Ptialina)
- Fonte: Cellule acinose sierose delle ghiandole salivari (principalmente parotide).
- Azione: Inizia la digestione dell'amido in bocca. Idrolizza legami α-1,4-glicosidici in amilosio e amilopectina → maltosio, maltotriosio, α-limit destrine.
- pH ottimale: 6,7–7,0. Inattivata da acido gastrico (pH <4).
- Nota clinica: Masticazione accurata potenzia l'azione dell'amilasi salivare; stress o bocca secca la riducono.
2. Amilasi pancreatica
- Fonte: Cellule acinose pancreatiche; secreta nel duodeno tramite dotto pancreatico.
- Azione: Continua idrolisi amido nell'intestino tenue (duodeno/digiuno). Stessi prodotti: maltosio, maltotriosio, α-limit destrine.
- pH ottimale: 6,7–7,0 (mantenuto da bicarbonato pancreatico).
- Alta capacità: Il pancreas secerne grandi quantità; questa è la principale attività amilasica digestiva.
3. Enzimi del bordo a spazzola: gli step finali
Maltasi, saccarasi-isomaltasi, e glucoamilasi sui microvilli intestinali idrolizzano maltosio, maltotriosio e α-limit destrine in glucosio per assorbimento via trasportatori SGLT1/GLUT2.
Rilevanza clinica
- Amilasi sierica: Elevata in pancreatite acuta (3× limite superiore), malattia ghiandole salivari, macroamilasemia, insufficienza renale, ulcera perforata.
- Amilasi urinaria: Aumenta in parallelo; rapporto clearance amilasi aiuta differenziare cause pancreatiche vs non pancreatiche.
- Deficit congenito saccarasi-isomaltasi: Causa diarrea osmotica dopo assunzione amido/saccarosio.
L'amilasi esemplifica la divisione del lavoro digestivo: inizio orale, amplificazione pancreatica, completamento intestinale.